ARN polymérase

Le prix Nobel de chimie 2006 a été décerné à Roger D. Kornberg pour avoir créé des images moléculaires détaillées de l'ARN polymérase à différentes étapes du processus de transcription.

Avec l'aide de quelques autres molécules, il fabrique de l'ARN messager à partir d'un brin d'ADN. C'est sa fonction principale, mais il fait aussi d'autres choses. Les produits de la RNAP comprennent :

L'ARN polymérase (RNAP) en action. Elle construit une molécule d'ARN messager à partir d'une hélice d'ADN. Une partie de l'enzyme a été rendue transparente pour que l'ARN et l'ADN puissent être vus. L'ion de magnésium (jaune) est situé sur le site actif de l'enzymeZoom
L'ARN polymérase (RNAP) en action. Elle construit une molécule d'ARN messager à partir d'une hélice d'ADN. Une partie de l'enzyme a été rendue transparente pour que l'ARN et l'ADN puissent être vus. L'ion de magnésium (jaune) est situé sur le site actif de l'enzyme

Dans les eucaryotes

Les eucaryotes possèdent dans leur noyau diverses RNAP, chacune pour synthétiser un type d'ARN. Tous sont similaires et apparentés entre eux et à la RNAP bactérienne :

  • L'ARN polymérase I synthétise un pré-ARN qui formera les principales sections d'ARN du ribosome.
  • L'ARN polymérase II synthétise les précurseurs des ARNm et la plupart des snRNA et microARN. C'est le type le plus étudié. Il a besoin d'une série de facteurs de transcription pour se lier aux promoteurs.
  • L'ARN polymérase III synthétise les ARNt, l'ARNr 5S et d'autres petits ARN présents dans le noyau et le cytosol.
  • L'ARN polymérase IV synthétise l'ARNsi chez les plantes.
  • L'ARN polymérase V synthétise les ARN impliqués dans la formation d'hétérochromatine dirigée par le siRNA chez les plantes.

Les chloroplastes eucaryotes ont une RNAP très similaire à la RNAP bactérienne ("plastid-encoded polymerase"). Les chloroplastes eucaryotes ont également une seconde RNAP, sans lien de parenté.

Les mitochondries eucaryotes contiennent une RNAP non apparentée (membre de la famille des protéines "RNAP à sous-unité unique").

La cristallographie aux rayons X des polymérases de l'ADN et de l'ARN montre que, à part le fait d'avoir un ion Mg2+ au niveau du site catalytique, elles sont pratiquement sans rapport entre elles. Ainsi, les deux classes d'enzymes sont apparues indépendamment à deux reprises au cours de l'évolution précoce des cellules. L'une d'entre elles a donné naissance aux polymérases modernes de l'ADN et aux transcriptases inverses. L'autre lignée a conduit à toutes les ARN polymérases cellulaires modernes.

Structure de l'ARN polymérase II eucaryote (bleu clair) en complexe avec α-amanitine (rouge), un puissant poison présent dans les champignons à chapeau qui cible cette enzyme vitaleZoom
Structure de l'ARN polymérase II eucaryote (bleu clair) en complexe avec α-amanitine (rouge), un puissant poison présent dans les champignons à chapeau qui cible cette enzyme vitale


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