Le dogme d'Anfinsen est une hypothèse de biologie moléculaire proposée par Christian Anfinsen. L'idée est qu'une protéine se repliant dans sa structure native se fait automatiquement par la séquence d'acides aminés de la protéine. Cela n'est vrai que pour certaines protéines. Pour d'autres protéines, des chaperons sont nécessaires.
Anfinsen a partagé le prix Nobel de chimie de 1972 pour ses travaux sur la structure de l'enzyme ribonucléase A. Le dogme suggère que, dans les conditions où le pliage se produit, la structure native est un état unique et stable. Il y a trois conditions :
La façon dont la protéine atteint cette structure est le sujet du domaine du repliement des protéines, qui a un dogme connexe appelé le paradoxe de Levinthal. Le paradoxe de Levinthal indique que le nombre de conformations possibles disponibles pour une protéine donnée est astronomiquement grand, de sorte que même une petite protéine de 100 résidus nécessiterait plus de temps que l'univers n'en a eu pour explorer toutes les conformations possibles (1026 secondes) et choisir celle qui convient.
Les prions sont une exception au dogme d'Anfinsen. Les prions sont des conformations stables de protéines qui diffèrent de l'état de repliement natif. Dans l'encéphalopathie spongiforme bovine (maladie de la vache folle), les protéines natives se replient dans une conformation stable différente, ce qui provoque une accumulation amyloïde mortelle. D'autres maladies amyloïdes, dont la maladie d'Alzheimer et la maladie de Parkinson, sont également des exceptions au dogme d'Anfinsen.
