Enzyme

Il existe des milliers d'enzymes différentes et chacune est spécifique à la réaction qu'elle catalyse. Les enzymes ont des noms qui montrent ce qu'elles font. Les noms des enzymes se terminent généralement par -ase pour montrer qu'il s'agit d'enzymes. L'ATP synthase en est un exemple. Elle fabrique un produit chimique appelé ATP. L'ADN polymérase en est un autre exemple. Elle lit un brin d'ADN intact et l'utilise comme modèle pour fabriquer un nouveau brin.

Un exemple d'enzyme est l'amylase, que l'on trouve dans la salive. Elle décompose les molécules d'amidon en molécules plus petites de glucose et de maltose. Un autre type d'enzyme est la lipase. Elle décompose les graisses en molécules plus petites, les acides gras et le glycérol.d

Les protéases sont toute une classe d'enzymes. Elles décomposent d'autres enzymes et protéines en acides aminés. Les nucléases sont des enzymes qui coupent l'ADN ou l'ARN, souvent à un endroit précis de la molécule.

Les enzymes ne servent pas seulement à décomposer les grandes substances chimiques en substances plus petites. D'autres enzymes prennent des produits chimiques plus petits et les transforment en produits chimiques plus gros, et effectuent de nombreuses autres tâches chimiques. La classification ci-dessous en énumère les principaux types.

Les biochimistes font souvent un dessin d'une enzyme pour l'utiliser comme aide visuelle ou carte de l'enzyme. Cela est difficile à faire car une enzyme peut contenir des centaines ou des milliers d'atomes. Les biochimistes ne peuvent pas dessiner tous ces détails. Ils utilisent plutôt des modèles de rubans comme images des enzymes. Les modèles de rubans peuvent montrer la forme d'une enzyme sans avoir à dessiner chaque atome.

La plupart des enzymes ne fonctionneront pas si la température et le pH ne sont pas corrects. Chez les mammifères, la bonne température est généralement d'environ 37oC degrés (température du corps). Le pH correct peut varier considérablement. La pepsine est un exemple d'enzyme qui fonctionne mieux lorsque le pH est d'environ 1,5.

Le chauffage d'une enzyme au-dessus d'une certaine température détruit l'enzyme de façon permanente. Elle sera décomposée par la protéase et les produits chimiques seront à nouveau utilisés.

Certains produits chimiques peuvent aider une enzyme à faire son travail encore mieux. Ce sont les activateurs. Parfois, un produit chimique peut ralentir une enzyme ou même faire en sorte que l'enzyme ne fonctionne pas du tout. On les appelle des inhibiteurs. La plupart des médicaments sont des produits chimiques qui accélèrent ou ralentissent une enzyme dans le corps humain.

Les enzymes sont très spécifiques. En 1894, Emil Fischer a suggéré que l'enzyme et le substrat ont tous deux des formes géométriques complémentaires spécifiques qui s'emboîtent exactement l'un dans l'autre. C'est ce que l'on appelle souvent le modèle de la "serrure et de la clé". Cependant, ce modèle n'explique pas ce qui se passe ensuite.

En 1958, Daniel Koshland a suggéré une modification du modèle de serrure et de clé. Comme les enzymes sont des structures plutôt souples, le site actif est remodelé par les interactions avec le substrat. Par conséquent, le substrat ne se lie pas simplement à un site actif rigide. Les chaînes latérales d'acides aminés du site actif sont pliées en position pour que l'enzyme effectue son travail catalytique. Dans certains cas, comme les glycosidases, la molécule du substrat change aussi légèrement de forme lorsqu'elle pénètre dans le site actif.

L'équation générale pour une réaction enzymatique est la suivante :

Substrat + Enzyme -> Substrat:Enzyme -> Produit:Enzyme -> Produit + Enzyme

Les enzymes réduisent l'énergie d'activation d'une réaction en formant un complexe intermédiaire avec le substrat. Ce complexe est appelé complexe enzyme-substrat.

Par exemple, la sucrase, dont la taille est 400 fois supérieure à celle de son substrat, divise le saccharose en ses sucres constitutifs, qui sont le glucose et le fructose. La sucrase courbe le saccharose, et tend la liaison entre le glucose et le fructose. Les molécules d'eau s'y joignent et effectuent le clivage en une fraction de seconde. Les enzymes possèdent ces caractéristiques essentielles :

1. Ils sont catalytiques. Ils multiplient généralement la vitesse de réaction par 10 milliards. ^p39 L'enzyme elle-même n'est pas modifiée par la réaction.
2. Ils sont efficaces en très petites quantités. Une molécule d'enzyme peut convertir 1000 molécules de substrat par minute, et certaines sont connues pour en convertir 3 millions en une minute. ^p39
3. Ils sont très spécifiques. Une enzyme ne réalisera qu'une seule des nombreuses réactions dont un substrat est capable.

Contrôle de l'activité enzymatique

L'activité enzymatique est contrôlée dans la cellule de cinq manières principales.

1. La production d'enzymes (transcription et traduction de gènes d'enzymes) peut être augmentée ou réduite en réponse à des changements dans l'environnement de la cellule. Cette forme de régulation des gènes est appelée induction et inhibition d'enzymes. Par exemple, dans les bactéries qui sont résistantes aux antibiotiques tels que la pénicilline, on induit des enzymes qui hydrolysent la molécule de pénicilline.
2. Les enzymes peuvent se trouver dans différents compartiments cellulaires. Par exemple, les acides gras sont synthétisés par un ensemble d'enzymes dans le cytosol, le réticulum endoplasmique et l'appareil de Golgi. Ils sont ensuite utilisés par un autre ensemble d'enzymes comme source d'énergie dans les mitochondries.
3. Les enzymes peuvent être régulées par leurs propres produits. Par exemple, le ou les produits finaux inhibent souvent l'une des premières enzymes de la voie. Un tel mécanisme de régulation est appelé rétroaction négative, car la quantité de produit final produite est régulée par sa propre concentration. Cela empêche les cellules de produire trop d'enzymes. Le contrôle de l'action des enzymes permet de maintenir un environnement interne stable dans les organismes vivants.
4. Les enzymes peuvent être régulées en étant modifiées après leur production. Un exemple est le clivage de la chaîne polypeptidique. La chymotrypsine, une protéase digestive, est produite sous forme inactive dans le pancréas et transportée sous cette forme vers l'estomac où elle est activée. Cela empêche l'enzyme de digérer le pancréas ou d'autres tissus avant de pénétrer dans l'intestin. Ce type de précurseur inactif d'une enzyme est connu sous le nom de zymogène.
5. Certaines enzymes peuvent être activées lorsqu'elles passent dans un environnement différent (par exemple, d'un pH élevé à un pH faible). Par exemple, l'hémagglutinine du virus de la grippe est activée par un changement de forme. Ce changement est causé par les conditions acides qui se produisent à l'intérieur du lysosome de la cellule hôte.

Les inhibiteurs peuvent être utilisés pour empêcher une enzyme de se lier à un substrat. Cela peut être fait pour ralentir une réaction contrôlée par une enzyme. Les inhibiteurs s'adaptent librement ou partiellement au site actif de l'enzyme. Cela empêche ou ralentit la formation d'un complexe enzyme-substrat.

La dénaturation est l'altération irréversible du site actif d'une enzyme, provoquée par un changement extrême de la température ou du pH. Elle diminue la vitesse de réaction car la molécule de substrat ne pourra pas s'insérer dans le site actif, de sorte que des produits ne pourront pas être formés.

Les cofacteurs, ou coenzymes, sont des molécules auxiliaires nécessaires au fonctionnement d'une enzyme. Ce ne sont pas des protéines, et peuvent être des molécules organiques ou inorganiques. Ces deux types de molécules contiennent parfois un ion métallique au centre, comme le Mg2+, le Cu2+, le Mn2+ ou des amas de fer-soufre. En effet, ces ions peuvent agir comme des donneurs d'électrons, ce qui est important dans de nombreuses réactions. Le besoin d'enzymes pour divers petits auxiliaires est la raison fondamentale pour laquelle les animaux, y compris nous-mêmes, ont besoin d'oligo-éléments et de vitamines.

Les enzymes ont été classées par l'Union internationale de biochimie. Leur Commission des enzymes a regroupé toutes les enzymes connues en six classes :

1. Oxydo-réductases : catalysent le transfert d'électrons
2. Transférases : déplacement d'un groupe fonctionnel d'une molécule à une autre
3. Hydrolases : ajouter le groupe -OH (hydroxyle)
4. Lyases : elles rompent les liaisons chimiques et ajoutent souvent une double liaison ou une structure cyclique
5. Les isomérases : A -> B où B est un isomère de A
6. Ligases : elles relient deux grandes molécules : Ab + C -> A-C + b

Les enzymes individuelles reçoivent un numéro à quatre chiffres qui les classe dans la base de données. ^p145

Les enzymes sont utilisées à des fins commerciales :

• fabrication d'aliments pour bébés - pré-digestion des aliments pour bébés
• l'adoucissement des centres des chocolats
• la poudre à lessiver biologique - qui contient des enzymes protéases pour décomposer la saleté et la crasse. Elle décompose les grosses molécules insolubles en petites molécules solubles. Elle fonctionne à une température plus basse, ce qui nécessite moins d'énergie (thermostable)

• Cinétique de l'éclatement