La cristallographie électronique
La cristallographie électronique est une méthode permettant de déterminer l'agencement des atomes dans les solides à l'aide d'un microscope électronique à transmission (MET).
Cette méthode fonctionne dans de nombreux cas où la cristallographie aux rayons X ne fonctionne pas. Cette dernière a besoin de grands cristaux 3D pour fonctionner.
Les structures protéiques sont généralement réalisées à partir de cristaux bidimensionnels (feuilles ou hélices), de polyèdres tels que les capsides virales, ou de protéines dispersées. Les électrons peuvent être utilisés dans ces situations, alors que les rayons X ne le peuvent pas, car les électrons interagissent plus fortement avec les atomes que les rayons X.
La cristallographie électronique est une méthode permettant de déterminer l'agencement des atomes dans les solides à l'aide d'un microscope électronique à transmission (MET). La méthode a été inventée par Aaron Klug, qui a reçu le prix Nobel de chimie pour cela, et ses études sur les structures des virus et le transfert d'ARN, en 1982.
La première structure protéique par cristallographie électronique à être résolue a été la bactériorhodopsine en 1990. Depuis lors, plusieurs autres structures à haute résolution ont été réalisées par cristallographie électronique, notamment le complexe de récolte de la lumière et le flagelle bactérien.
Les différences nettes entre les intensités des points de diffraction peuvent être utilisées pour déterminer la structure cristalline
Pages connexes
- Cristallographie
- Cristallographie aux rayons X
- Spectroscopie
Questions et réponses
Q : Qu'est-ce que la cristallographie électronique ?
R : La cristallographie électronique est une méthode permettant de déterminer l'arrangement des atomes dans les solides à l'aide d'un microscope électronique à transmission (MET).
Q : Quelle est la différence entre la cristallographie électronique et la cristallographie aux rayons X ?
R : La cristallographie électronique fonctionne dans des cas où la cristallographie aux rayons X ne fonctionne pas. La cristallographie aux rayons X a besoin de grands cristaux tridimensionnels pour fonctionner, alors que la cristallographie électronique peut être utilisée avec des cristaux bidimensionnels (feuilles ou hélices), des polyèdres tels que les capsides virales, ou des protéines dispersées.
Q : Pourquoi les électrons peuvent-ils être utilisés dans des situations où les rayons X ne le peuvent pas ?
R : Les électrons interagissent plus fortement avec les atomes que les rayons X, ce qui leur permet d'être utilisés dans des situations où les rayons X ne peuvent l'être.
Q : Qui a inventé la cristallographie électronique ?
R : Aaron Klug a inventé la cristallographie électronique.
Q : Pour quelle raison Aaron Klug a-t-il reçu le prix Nobel de chimie ?
R : Aaron Klug a reçu le prix Nobel de chimie pour son invention de la cristallographie électronique, ainsi que pour ses études sur la structure des virus et l'ARN de transfert.
Q : Quelle a été la première structure protéique résolue par cristallographie électronique ?
R : La première structure protéique cristallographique électronique résolue a été la bactériorhodopsine en 1990.
Q : Quelles sont les autres structures à haute résolution qui ont été résolues par cristallographie électronique ?
R : Parmi les autres structures à haute résolution qui ont été résolues par cristallographie électronique figurent le complexe de récolte de la lumière et le flagelle bactérien.
