Les chaperons moléculaires sont des protéines qui aident les grosses molécules à se replier ou à se déplier. Certaines aident à assembler ou à démonter d'autres structures macromoléculaires. Ils n'apparaissent pas dans ces structures lorsque celles-ci remplissent leurs fonctions normales.
La première protéine à être appelée chaperon assiste l'assemblage des nucléosomes à partir d'histones repliées et d'ADN. Ces chaperons d'assemblage, en particulier dans le noyau, assemblent des sous-unités repliées en structures plus grandes telles que des organites cellulaires.
L'une des principales fonctions des chaperons est d'empêcher les chaînes polypeptidiques et les sous-unités assemblées de s'agglutiner en amas qui ne fonctionnent pas. Certains chaperons sont des "holdases" qui agissent pour arrêter l'agrégation. D'autres, appelés "foldases", aident à replier les protéines qui ne peuvent le faire elles-mêmes. De telles protéines violent le dogme d'Anfinsen.
